เนื้อหา
- ความแตกต่างหลัก
- เฮโมโกลบินกับ Myoglobin
- แผนภูมิเปรียบเทียบ
- เฮโมโกลบินคืออะไร
- ประเภท
- Myoglobin คืออะไร
- ความแตกต่างที่สำคัญ
- ข้อสรุป
ความแตกต่างหลัก
ความแตกต่างที่สำคัญระหว่างเฮโมโกลบินและ myoglobin คือฮีโมโกลบินเป็นโปรตีนโกลบินที่ส่งออกซิเจนไปยังส่วนต่าง ๆ ของร่างกายในขณะที่ myoglobin เป็นโปรตีนโกลบินที่ส่งออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้น
เฮโมโกลบินกับ Myoglobin
การหายใจเป็นกระบวนการพื้นฐานของชีวิต เกือบทุกสิ่งมีชีวิตต้องการการขนส่งออกซิเจนไปยังเซลล์ทั้งหมดของร่างกายเพื่อความอยู่รอด เฮโมโกลบินและ myoglobin เป็นโปรตีนโกลบินพื้นฐานสองชนิดในสิ่งมีชีวิตที่จับออกซิเจนแล้วส่งไปยังเซลล์ แต่มีความแตกต่างจำนวนมากระหว่างพวกเขา เฮโมโกลบินถ่ายโอนออกซิเจนจากปอดไปยังทุกส่วนหรือเซลล์ของร่างกายในสัตว์มีกระดูกสันหลังรวมทั้งสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลังบางชนิดในขณะที่ myoglobin ถ่ายโอนออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้น เฮโมโกลบินประกอบด้วยโพลีเปปไทด์ 4 สายโซ่ในขณะที่ myoglobin ประกอบด้วยโพลีเปปไทด์โซ่เดี่ยว เฮโมโกลบินพบในกระแสเลือดในขณะที่ myoglobin พบในเซลล์กล้ามเนื้อ
แผนภูมิเปรียบเทียบ
| เฮโมโกลบิน | myoglobin |
| เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนโกลบินที่ส่งออกซิเจนจากปอดไปยังทุกส่วนของร่างกาย | Myoglobin เป็นโปรตีน globin ที่ถ่ายโอนออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อ |
| โครงสร้าง | |
| มันมีโครงสร้าง tetramer | มันมีโครงสร้างโมโนเมอร์ |
| โซ่ | |
| ประกอบด้วย 4 กลุ่มของสองประเภทที่แตกต่างกันคืออัลฟาและเบต้าเดลตาแกมมาหรือเอปไซลอน (บนพื้นฐานประเภทของเฮโมโกลบินประเภทต่าง ๆ ) | มันประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว |
| ที่ตั้ง | |
| มันตั้งอยู่ทั่วร่างกาย | มันตั้งอยู่ในเซลล์กล้ามเนื้อ |
| ความสามารถในการผูก | |
| มันมีความสามารถในการผูกกับ CO2, NO, CO, O2 และ H + | มันมีความสามารถในการผูกกับ O2 |
| จำนวนของ Hemes | |
| มันมีสี่ hemes หนึ่งในแต่ละหน่วยย่อย | มีหนึ่ง heme ใน myoglobin |
| จำนวนโมเลกุลออกซิเจน | |
| โมเลกุลออกซิเจนสี่โมเลกุลอาจจับกับฮีโมโกลบิน | โมเลกุลออกซิเจนเดี่ยวจับกับ myoglobin |
| น้ำหนักโมเลกุล | |
| น้ำหนักโมเลกุลของมันคือ 64 kDa | น้ำหนักโมเลกุลของมันคือ 16.7 kDa |
| ความผูกพันกับออกซิเจน | |
| มีความผูกพันต่ำกับการผูกกับออกซิเจน | Myoglobin มีความผูกพันสูงกับการผูกกับออกซิเจน |
| ความเข้มข้นในเลือด | |
| มีความเข้มข้นสูงในเซลล์เม็ดเลือดแดง | มันมีความเข้มข้นต่ำในเลือด |
| เส้นโค้ง | |
| มันแสดงให้เห็นถึงโค้งผูกพัน sigmoid | มันแสดงให้เห็นถึงความโค้งเกินความจริง |
| หรือเป็นที่รู้จักอีกอย่างว่า | |
| มันเป็นที่รู้จักกันว่า Hb | เป็นที่รู้จักกันว่า Mb |
| ฟังก์ชัน | |
| เฮโมโกลบินจะจับกับออกซิเจนและส่งไปยังทุกส่วนของร่างกายผ่านทางเลือด | Myoglobin โอนออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้นซึ่งให้ความช่วยเหลือในเวลาที่อดอาหารของออกซิเจน |
เฮโมโกลบินคืออะไร
เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนโกลบินหลายหน่วยย่อยที่มีโครงสร้าง quaternary และประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์สี่โซ่สองαและสองหน่วยย่อย. แต่ละห่วงโซ่อัลฟาประกอบด้วย 144 สารตกค้างและแต่ละห่วงโซ่เบต้าประกอบด้วย 146 สารตกค้าง หน่วยย่อยตรงข้ามเช่นอัลฟาและเบต้าเชื่อมโยงอย่างยิ่งมากกว่าหน่วยย่อยที่คล้ายกันอัลฟ่า - อัลฟ่าหรือเบต้า - เบต้า มันเป็น metalloprotein ที่มีธาตุเหล็ก ในฮีโมโกลบินหน่วยย่อยทั้งสี่นั้นติดอยู่กับกลุ่มของขาเทียมที่ไม่มีโปรตีนซึ่งเป็นโมเลกุลของออกซิเจน ดังนั้นหมายความว่าฮีโมโกลบินสามารถจับโมเลกุลออกซิเจนสี่โมเลกุลด้วยสี่กลุ่มฮีมในแต่ละห่วงโซ่ มันมีความสัมพันธ์ของออกซิเจนต่ำในสถานะ deoxygenated แต่เมื่อโมเลกุลออกซิเจนแรกจับกับฮีโมโกลบินมันจะนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงของโครงสร้างที่ทำให้โมเลกุลออกซิเจนอื่น ๆ จับง่ายขึ้น กระบวนการนี้เรียกว่าการโต้ตอบ / การร่วมมือผ่านช่องว่าง (allosteric) ฮีโมโกลบินพบมากเกินไปในเซลล์เม็ดเลือดแดงและให้สีแดง มันเกี่ยวข้องกับการขนส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ไปยังหรือจากทุกส่วนของร่างกาย นอกจากนี้ยังเกี่ยวข้องกับการเผาผลาญของเม็ดเลือดแดงและยังรักษาค่าความเป็นกรดด่างของเลือด
ประเภท
- เฮโมโกลบิน A1 (Hb-A1)
- เฮโมโกลบิน A2 (Hb-A2)
- เฮโมโกลบิน A3 (Hb-A3)
- เฮโมโกลบินของตัวอ่อน
- เฮโมโกลบิน Glycosylated
- เฮโมโกลบินของทารกในครรภ์ (Hb-A1)
Myoglobin คืออะไร
Myoglobin เป็นโปรตีนโมโนเมอร์โกลบินซึ่งจัดแสดงโครงสร้างทุติยภูมิ มันประกอบด้วยโซ่ polynucleotide เดียวซึ่งประกอบด้วย 153 ตกค้าง มันมีกลุ่ม heam เดี่ยวติดอยู่กับห่วงโซ่โพลีเปปไทด์เดี่ยว ดังนั้นโมเลกุลออกซิเจนเดี่ยวอาจจับกับมัน แต่ความสามารถในการจับนั้นสูงกว่าฮีโมโกลบินจึงทำหน้าที่เป็นโปรตีนที่เก็บออกซิเจนซึ่งปล่อยออกมาระหว่างการทำงานของกล้ามเนื้อ มันถูกพบในเซลล์กล้ามเนื้อและให้ออกซิเจนกับพวกเขาตามความต้องการ มันช่วยให้ร่างกายอยู่ในสภาวะที่หิวโหยของออกซิเจนโดยเฉพาะอย่างยิ่งในสภาวะไร้อากาศ นอกจากนี้ยังควบคุมอุณหภูมิของร่างกาย Myoglobin ไม่มีประเภทใด ๆ
ความแตกต่างที่สำคัญ
- เฮโมโกลบินเป็นโปรตีนโกลบินที่ส่งออกซิเจนจากปอดไปยังทุกส่วนของร่างกายในขณะที่ myoglobin เป็นโปรตีนโกลบินที่ส่งออกซิเจนไปยังเซลล์กล้ามเนื้อเท่านั้น
- เฮโมโกลบินมีโครงสร้าง tetramer ในขณะที่ myoglobin เป็นโมโนเมอร์ในโครงสร้าง
- เฮโมโกลบินประกอบด้วยโพลีเปปไทด์ 4 กลุ่มในขณะที่ myoglobin ประกอบด้วยโพลีเปปไทด์สายเดี่ยว
- เฮโมโกลบินมีอยู่ในเซลล์เม็ดเลือดแดงในขณะที่ myoglobin พบในกล้ามเนื้อ
- เฮโมโกลบินมีสี่กลุ่ม haem เพื่อให้สามารถผูกโมเลกุลออกซิเจนได้สี่กลุ่ม แต่ myoglobin มีกลุ่ม haem เดียวดังนั้นมันสามารถผูกโมเลกุลออกซิเจนหนึ่งกลุ่มได้เพราะกลุ่ม haem เป็นสถานที่ที่มีผลผูกพันกับออกซิเจน
- Haemoglobin อาจผูกกับ O2, CO2, CO, NO, BPH และ H + ในขณะที่ myoglobin อาจผูกกับ O2 เท่านั้น
- เฮโมโกลบินมีน้ำหนักโมเลกุล 64 kDa ในขณะที่ myoglobin มีน้ำหนักโมเลกุล 16.7 kDa
- เฮโมโกลบินมีความผูกพันต่ำต่อการผูกกับออกซิเจนในขณะที่ myoglobin มีความผูกพันสูงต่อการผูกกับออกซิเจน
- เฮโมโกลบินเกี่ยวข้องกับการขนส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ไปยังหรือจากทุกส่วนของร่างกายในการเผาผลาญของเม็ดเลือดแดงและยังรักษาค่า pH ของเลือดในขณะที่ myoglobin พบในเซลล์กล้ามเนื้อและให้ออกซิเจนกับพวกเขาในความต้องการและยังควบคุม อุณหภูมิร่างกาย.
ข้อสรุป
จากการอภิปรายข้างต้นสรุปได้ว่าฮีโมโกลบินเป็น tetramer ซึ่งประกอบด้วยโพลีนิวคลีโอไทด์สี่สายโซ่และขนส่งออกซิเจนและคาร์บอนไดออกไซด์ไปยังทุกส่วนของร่างกายในขณะที่ myoglobin เป็นโมโนเมอร์ที่ประกอบด้วยโซ่นิวคลีโอไทด์เดี่ยว .
